Hablemos de proteínas...

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

En la estructura primaria se forman enlaces peptídicos entre aminoácidos. Se une un grupo carboxilo de un aa con el grupo amino de otro aa.

En la estructura secundaria se forman enlaces puentes de hidrógeno, lo que permite a la molécula porder girar y enrollarse.

En la estructura terciaria la cadena peptídica se enrolla más sobre sí misma mediante unión de los radicales de los aminoácidos por enlaces fuertes como enlaces disulfuro (solo entre aminoácidos que tengan S en su radical, como en el caso de la cisteína), o por enlaces débiles como enlaces puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Walls o interacciones hidrofóbicas.

En la estructura cuaternaria se producen enlaces débiles o no covalentes entre cadenas polipeptídicas, aunque también se pueden formar enlaces disulfuro.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

Son proteínas que no consiguen formar estructuras terciarias, se llaman proteínas filamentosas, son insolubles en agua y en disoluciones salinas y tienen funciones esqueléticas. Tienen estructura α-hélice. La α-queratina se encuentra en el pelo, plumas, uñas y cuernos.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

Solubilidad: las proteínas tienen la capacidad de disolverse por la cantidad de radicales polares en los aminoácidos. Esos radicales se unen a moléculas de agua lo cual impide que se unan a otras moléculas de proteínas y precipitan.

El cambio del pH influye en la solubilidad porque cambia la ionización de los grupos polares. Además, las proteínas globulares tienen una gran masa molecular lo que implica que cuando se disuelven se producen dispersiones coloidales.

Capacidad amortiguadora: se comportan como disoluciones tampón o amortiguadoras. Esto es debido a que las proteínas tienen comportamiento anfótero, es decir, actúan como ácido o como base regulando el pH según como sea el medio.

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

Estructural: las proteínas forman parte de la membrana plasmática, constituyen los cilios y flagelos, y son el soporte del ADN. Por ejemplo, las queratinas forman estructuras dérmicas, como el pelo...

Reserva: sirven de reserva energética como por ejemplo la ovoalbúmina de la clara del huevo o la caseína de la leche.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

Es la pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria o incluso la secundaria. Se procude por cambios en el pH o de temperatura, alteraciones de la concentración de sal del medio o por agitación molecular.

La proteína adopta una estructura filamentosa, donde pierde su solubilidad y precipitan, debido a que las moléculas de agua no pueden recubrir las zonas apolares, por lo que se unen y precipitan. Estas no pueden realizar funciones enzimáticas, transportadoras u hormonales pero sí tienen función esquelética.

Los enlaces peptídicos no se ven afectados, por lo que si se vuelve a unas condiones normales, la proteína podría volver a recuperar su estructura, a esto se le llama renaturalización.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Significa que actúa como base o como ácido, aceptando o soltando protones. Esto es posible gracias a que el grupo carboxilo puede liberar protones (-COO-) y el grupo amino puede aceptar protones (-NH3+)